目的  运用生物信息工具分析细粒棘球绦虫抗原HSP70的理化性质、结构域等信息，并制备多克隆抗体进行人、羊、小鼠肝包虫病的免疫组化研究。 方法  HSP70氨基酸序列经NCBI数据库中下载，用ProtParam（性质）、SignalP-5（信号肽）、SOSUI（亚细胞定位）、ProtScale、SOSUI、DNASTAR（亲疏水性）、SOMPA（二级结构）、Swissmodel（三级结构）、TMHMM（跨膜区域）工具分析。制备多克隆蛋白抗体，分别进行人、绵羊、C57BN/6J小鼠肝包虫的免疫组化染色。 结果  HSP70是由258氨基酸序列组成，分子式为C₁₂₄₈H₂₀₂₄N₃₅₄O₃₉₂S₂，不稳定指数42.00，为亲水蛋白，无信号肽，无跨膜区，且定位于细胞质中。二级结构中α螺旋47.29％，β折叠16.28％，β转角8.53％，无规则卷曲27.91％。免疫组化结果显示，EgHSP70多克隆抗体能够在细粒棘球蚴的生发层（包囊）细胞中高表达，且在人、羊、小鼠肝脏中不表达。 结论  通过生物信息学预测HSP70理化性质及结构情况，并通过免疫组化检测其在不同物种组织中，仍能特异性识别生发层细胞及细粒棘球蚴虫体细胞。这些信息为该蛋白的生物学功能研究及细粒棘球绦虫感染疾病的蛋白研究奠定了基础。